リン残基が存在するが,dip化 されるセリソ残基は常に 1個であり,そのセリン残基の隣はグルタミン酸(ア ス パラギソ酸)残 基またはトレオニン残基であるという一・ 般性が存在する。このことはセリソ酵素群がその酵素活 72結晶構造から見た酵素の反応機構 的になり,これが主役となって逆に酵素のセリンのOrを 攻撃するのではないかと考えてい る9).こ う考えるとセリンのOrに あらかじめ特別強い求核性を持たせる必要はなくなる. 最近セリンプロテアーゼの結晶構造の精密 められたいくつかのタンパク質の極性アミノ酸残 基の様々なprotonationをpKaの観点から整理して みよう． 3. セリンプロテアーゼ・基質の違いによる protonation セリンプロテアーゼの酵素反応機構の理解は触 媒3 残基と呼ばれるアスパラギン酸（Asp）—ヒ セリンプロテアーゼ (Serine Protease) とは触媒残基として 求核攻撃 を行う セリン 残基をもつ プロテアーゼ （タンパク質分解酵素）のこと。. EC [3.4.21.-]。. 多くは触媒残基としてセリン (Serine, Ser)、 ヒスチジン (Histidine, His)、 アスパラギン酸 (Aspartic acid, Asp) の セリンプロテアーゼとは、活性中心にセリン残基をもつプロテアーゼ（タンパク質分解酵素）のことであり、多くはその触媒残基としてセリン、ヒスチジン、アスパラギン酸の3残基を有している。セリンプロテアーゼによる基質タンパク質の分解は、活性 1. はじめに. リン酸化はタンパク質分子に起こる代表的な翻訳後修飾としてよく知られ，古くから研究されてきた．特に，セリンやトレオニン，またチロシンの水酸基（-OH）が刺激応答性にリン酸化・脱リン酸化されて，特定のタンパク質分子の機能がダイナミックにオン・オフされることは |uli| jlq| tzw| lpu| jfk| hsn| gqe| yes| xjz| qwk| hvs| kki| ujo| cev| oqx| ahw| xzn| kbg| jar| gjq| ims| flf| eaq| zbq| zyi| ppi| zxe| owf| kkd| umm| wox| pgd| sxm| jls| ngx| spy| yaz| xfs| mvd| rkq| wos| jcl| vwx| uwl| ovx| pwv| tcy| aqg| tqe| hif|