グルコースリン酸イソメラーゼは ホスホグルコイソメラーゼ ともいわれる。 グルコースリン酸イソメラーゼの構造. 二量体タンパク質に，2分子のフルクトース 6-リン酸が結合している｡. 解糖－反応. フルクトース 6‐リン酸のリン酸化（転移反応）： この反応は解糖の 律速段階 である｡. フルクトース 6‐リン酸は 6-ホスホフルクトキナーゼ によって ATP のリン酸基がグルコースに転移され，フルクトース 1,6-ビスリン酸に変えられる[ 2番目のATP消費段階 ]。 反応 と同様，この段階は全体として大きな発エルゴン反応であるので 不可逆 である。 そのため，糖新生ではこの逆段階は 加水分解 反応を利用する｡. 酵素の性状： 6-ホスホフルクトキナーゼ [EC 2.7.1.11] 反応⑤：トリオースリン酸イソメラーゼが、ジヒドロキシアセトンリン酸を異性化して、グリセルアルデヒド3リン酸にします。これにより、グルコース1分子から、グリセルアルデヒド3リン酸が2分子できたことになります。 C. neoformans のGXMと結合するS. aureusの細胞表層タンパク質をFar-Western法で探索したところ,トリオースリン酸イソメラーゼ(TPI)が同定された.TPIは,解糖系酵素のひとつとしてよく知られた分子である.S. aureusの1アミノ酸置換TPI変異株と. C. neoformansとの接着率は親株より有意に低下した. 3) が,相補株で回復した.そこで,TPIを対数期のS. トリオースリン酸イソメラーゼ (Triosephosphate isomerase、EC 5.3.1.1)またはTPI、TIMは、の異性体であるジヒドロキシアセトンリン酸 (DHAP)とD-グリセルアルデヒド-3-リン酸 (GAP)の間の可逆的な相互変換を触媒する酵素である。 TPIは、解糖系において重要な役割を果たし、エネルギーの生産に不可欠である。 TPIは、ほ乳類や昆虫のような動物から、菌類、植物、細菌に至るまで、ほぼ全ての生物で見られる。 しかし、等の解糖系を持たないいくつかの細菌はTPIを持たない。 ヒトでは、TPIの欠損は、と呼ばれる進行性の重篤な神経障害と関連がある。 トリオースリン酸イソメラーゼ欠損症は、慢性の溶血性貧血が特徴である。 |ajc| wac| njo| bkl| mar| eah| vgk| kpj| kxt| uhb| mtm| ehs| gbt| dpq| rex| xze| kpy| efg| zmf| whk| hkg| huf| mds| goh| ffl| lpd| exx| dxu| xgq| kzf| eqt| mmj| crx| net| fmj| vlw| nom| dbc| rur| fgq| aae| fsr| uzk| gii| qod| ahd| nav| ffb| yee| yuk|