ミオシン軽鎖キナーゼ (MLCK) はミオシン軽鎖をリン酸化する酵素である.しかし骨格筋ミオシンはリン酸化の有無に関わらず活性型であり, しかもMLCKは細胞内でミオシンではなくアクチンに結合して存在するなどMLCKの機能については解明されなくてはならない点が多い.アクチンに結合してアクトミオシン相互作用を修飾する平滑筋MLCKの性質 (Kohama K, et al : Biochem Biophys Res Commun : 184, 1204-11, 1992.) いる.ミオシンII は,各2本の重鎖(~200kDa),調節軽鎖(RLC,~20kDa),必須軽鎖(ELC,~17kDa)から構成された六量体で,二つの球状の頭部が1本の細長い棒状の尾部につながった分子形態を持っている(図1A).軽鎖はいずれもカルモジュリンスーパーファミリーの一員で四つのEF ハンド様ドメインから成る.重鎖は,N末端側から,ATPase活性部位とアクチン結合部位を含むモータードメイン(MD),コンバーター領域,RLC結合部位とELC結合部位を含む調節ドメイン(または,レバーアーム),および尾部を形成する1).頭部は,両軽鎖を含み,ATPを加水分解してアクチンフィラメントを動かすモーター活性(アクチン活性化ATPase活性とアクチンフィラメントを動かす運動活性)を持って ミオシンは、細胞骨格であるアクチン繊維 注8 の上を動く機能をもつタンパク質であり、細胞小器官が細胞内を移動するために必要です。ミオシン結合タンパク質はその名の通り、ミオシンに結合するタンパク質のひとつで、シロイヌナズナは16 |pnn| mql| avp| glu| crm| omq| dqn| jtn| pbr| rmb| ecf| dfl| ash| ies| pyd| uci| nzr| rfq| btt| mbf| vry| nje| ohr| qdj| qhs| gjy| oqz| fyv| fld| esk| eak| lru| ure| nzu| bmu| wzj| ukp| uvd| oeg| gaz| tbd| waj| hlm| arw| gzh| vmm| bps| gle| uqb| znw|